胰岛素和所有药物一样都有副作用,较为常见的是。家庭医生在线采访暨南大学附属内分泌科主任冯烈教授,为我们解答关于胰岛素副作用的相关疑问。
冯烈教授 内分泌科主任
冯烈教授表示,胰岛素和所有药物一样都有副作用,胰岛素主要的副作用第一是低血糖,降糖药物当中导致产生低血糖的最常见药物就是胰岛素,因为它降糖能力很强大,所以假如用得不恰当的时候,它容易产生低血糖,这是第一个副作用。
第二,一些病人在早期应用的时候,产生所谓的胰岛素,这种比例不高,但是确实有少数病人在注射胰岛素以后,产生短暂的胰岛素水肿,这种胰岛素水肿一般有自限性,大概一个月左右它可以自行消退,但是要是原来有水肿、有高血压、有心衰,有可能会在这个阶段加重他原来的水钠潴留,这个是临床医生应该关注的问题。
第三,一些病人在使用过程中有可能会,或者原来者变得更加肥胖,这是一个不利的可能性。比较常见的是目前是这几大类型,还有一些患者还在用动物胰岛素的,就有可能会产生反应,包括出等。
冯烈,主任医师,副教授,博士研究生导师,暨南大学附属第一医院大内科主任兼内分泌科主任。从事内分泌代谢疾病的临床防治工作20多年,对内分泌代谢疾病有较深刻的认识。擅长各型病、甲状腺功能亢进症(甲亢)、甲状腺功能减退症以及它们并发症的诊治。对甲亢合并妊娠的诊疗有丰富的经验。对肥胖症、骨质疏松症的诊疗有精湛的医术。对垂体瘤、肾上腺疾病如皮质醇增多症、嗜铬细胞瘤、醛固酮增多症、性腺疾病等其他内分泌代谢疾病的诊治也有较深的造诣。
兼任中华医学会广东糖尿病学会常委,中华医学会广东内分泌学会委员,中华医学会广州市内分泌学会副主任委员,中国中西医学会广东分会常务理事和广东省卫生厅糖尿病专家防治咨询委员会委员。被评为2010年卫生部、国家食品药品监督管理局、国家中医药管理局联合评选的全国医药卫生系统先进个人。多次评为暨南大学先进教师和先进工作者。
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2. 据媒体报导,英国农夫用精选出的种子培育了重达680公斤的巨型南瓜。
①该巨型南瓜与普通南瓜在性状上的差异,是由决定的,这种差异体现了生物具有这一普遍的现象。
②南瓜中储存的化学能是由能转化而来的。
③食用南瓜后,糖类物质被消化成葡萄糖进入血液,一段时间后,发现人体血糖含量并不会明显增加,这与(填一激素名称)的调节密切相关。
教学目的与要求:掌握生物化学的含义,主要研究内容、学科分支、学科特 点、生物化学的地位,以及学习生物化学的意义。 生物化学的概念(0.2学时) 生物化学的研究内容(0.25学时) 生物化学发展简史(0.15学时) 生物化学的发展趋势(0.15学时) 生物化学的学习方法(0.25学时) 教学重点与难点:生物化学研究内容;生物化学的发展趋势 生物化学(Biochemistry)这门学科,顾名思义是研究生命的化学。它的准确定义是:在分子水平上研究生物体的化学本质及其在生命活动过程中的化学变化规律。即,运用化学的原理和方法来探究生命现象的分子基础。 二、生物化学的研究内容 1、生物体的化学组成、结构、性质和功能 2、生物体内的物质代谢、能量转换以及调节 3、生物体生命现象的信息传递与表达 生物化学研究的第三个方面,通过DNA的复制由亲代传递给子代。在子代的生长发育过程中,遗传信息从DNA转录给RNA,然后翻译成特异的蛋白质,以执行各种生命功能。 以上就是我们这个学期的生物化学课程将要学习的内容的一个概括,希望能够给大家一个粗略的轮廓,对大家以后的学习有所帮助。下面我简要介绍一下生物化学的发展简史。 三、生物化学的发展简史 1、生物化学的产生阶段(17~18世纪) 2、生物化的独立阶段(19世纪) 3、生物化学的发展阶段(20世纪上半叶) 4、生物化学的深化阶段(20世纪50年代至今) 四、生物化学的发展趋势 我们刚才讲过,蛋白质是生命的物质基础。对于生命活动领域,我们仍然了解的太少,大量的未知事件等待被研究。由于基因工程技术的逐渐成熟,后基因组时代,利用基因工程技术对蛋白质进行研究将会是生物化学领域的生长点。举例来说,在老年痴呆这一疾病的研究中,我们已经知道有一种叫做APP的蛋白起到非常重要的作用,它分解后形成的小分子肽Aβ是老年痴呆的重要致病因子之一。 今后生物化学发展的另外一个重要的特点就是学科间的交叉。由于研究内容越来越深入,单纯的生物化学知识和技术已经不能满足需求,细胞生物学、神经生物学、发育生物学和生物制药已经与现在生物化学的研究密不可分。如果我们要研究一种酶在细胞内的生理功能,我们就必然结合细胞生物学的技术;如果我们要研究神经活性物质的作用机理,我们也无法避免要结合已有的神经生物学研究成果;生物制药,由于它在造福人类方面不容忽视的影响以及它对于社会经济发展的促进,也会是今后生物化学研究的一个热点。 思考与练习:1、什么是生物化学?它的研究内容主要有哪些? 2、生物化学在生命科学中占有什么地位? 3、生物化学在实践中有何意义? 掌握氨基酸的结构及理化性质;蛋白质分子的基本结构、空间结构及理化性质;蛋白质变性、复性的过程。 了解蛋白质的各种分类方法。 一、蛋白质的分子组成(0.5学时) 1、蛋白质的元素组成特点 2、氨基酸的结构通式,氨基酸的理化性质氨基酸的连接方式 二、蛋白质的分子结构(2。3学时) 1、蛋白质的一级结构:蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。 2、蛋白质的空间结构: 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:α-螺旋,β-折叠,β-转角与无规卷曲。掌握α-螺旋,β-折叠的结构特点 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和范德华引力 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键 3、蛋白质结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。 三、蛋白质的理化性质(2学时) 3、蛋白质的变性、沉淀和凝固 4、紫外吸收和呈色反应。 四、蛋白质的分类(0.2学时) 重点:氨基酸的重要理化性质,蛋白质的性质;蛋白质的结构层次 难点:蛋白质的二级结构。 蛋白质是生物体的基本组成成份。蛋白质是由20种氨基酸组成的高分子有机物质,典型的蛋白质分子含数百至数千个aa残基,分子量数千至数百万。 蛋白质在自然界及生物体中分布广、含量高、功能多种多样。它是生命体系中最重要的成分。肌肉、毛发、血细胞等以及常见的鸡蛋、皮革、蚕丝等都主要是由蛋白质组成的。蛋白质在人体内的含量很多,约占人体固体成分的45%。 它的分布很广,几乎所有的器官组织都含蛋白质,所以它又与所有的生命活动密切联系。它不仅是生物体的最基本的组成物质,又是生命活动的主要体现者。 二、蛋白质的生物学意义(功能多样性) 1、迄今为止,几乎所有的酶都是蛋白质。 酶:酶的化学本质主要是蛋白质,且催化的反应温和、快速、专一,任何生命活动之必须,有的还具有辅酶 2、组成成分,如参与细胞结构的建造,起支持和保护作用。 结构成分:胶原蛋白(肌腱、筋),角蛋白(头发、指甲),膜蛋白等。生物体就是蛋白质堆积而成,人的长相也是由蛋白质决定的。 4、调节物质代谢的激素有许多也是蛋白质或它的衍生物; 5、疾病的发生与防御也与蛋白质有关。 防御异体侵入机体,清除抗原,具高度专一性。病毒外壳蛋白 免疫系统:防御系统,抗原(进入"体内"的生物大分子和有机体),发炎。 细胞免疫:T细胞本身,分化,脓细胞。 体液免疫:B细胞,释放抗体,导弹,免疫球蛋白(Ig)。 蛋白质--它是构成生物体的一类最重要的有机氮化合物; 蛋白质不论其来源如何(动植物、微生物),各种蛋白质的元素组成很近似各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似;所含的主要元素有: 除此之外,不同种类的蛋白质中尚含有少量的其他元素,这些称为微量元素。蛋白质中所含的微量元素主要有: 碘,主要存在于甲状腺球蛋白中。此外还有锌,铜等。 蛋白质元素组成的特点是一切蛋白质都含有氮元素(或者说是区别于糖和脂的特征性元素),且比较恒定,平均为16%。而糖、脂多不含氮,即使含氮,其量也甚微,且不恒定。 是由多种氨基酸结合而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性生物大分子。 形状:纤维状蛋白质对称性差,分子类似纤维或棒状,通常在生物体内作为结构成分存在,比如胶原纤维、角蛋白、丝心蛋白等;球状蛋白质分子对称性好,接近球型或椭球型,在细胞内通常承担动态的功能,大多数蛋白属于这一类。 第一节 蛋白质的基本组成单位――氨基酸 一、氨基酸的一般结构特征 目前,已发现的氨基酸可能超过200种左右,但组成蛋白质分子的氨基酸只有20种左右。这20种氨基酸也称为蛋白质氨基酸。这20种aa中,除脯氨酸外,都具有下图所示结构: 二、氨基酸的分类(自学) 三、氨基酸的重要理化性质 氨基酸的化学性质是由它的结构决定的,不同氨基酸之间的差异仅在侧链上,因此氨基酸具有许多共同的性质,个别氨基酸由于侧链的特殊结构尚有许多特殊的性质。 这是氨基酸最重要的性质。氨基酸分子中既含有羧基,又含有氨基,故它是两性电解质。两性离子,又称为兼性离子即在同一个分子中含有等量的正负两种电荷或在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COOH-负离子。 氨基酸既是两性电解质,它在溶液中的带电情况,随溶液的pH的变化而变化。改变溶液的pH,可以使氨基酸带正电,或带负电。 在一定的pH条件下,氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此时溶液的pH称为该种氨基酸的等电点(pI)。氨基酸的等电点是它呈现电中性时所处环境的pH。不同氨基酸由于分子中所含的可解离基团不同,解离程度不同,等电点不同。在等电点时,氨基酸的物理性质有所不同,最显著的特性是溶解度降低。氨基酸的等电点可由实验测定,也可根据氨基酸分子中所带的可解离基团的pK值来计算(课本方程式)。 从上述结论知,等电溶液的pH与离子浓度无关,其值决定于两性离子两侧的可解离基团的pK值。 例如:甘氨酸在PH值为1的酸性条件下带正电荷,而当溶液的PH值为11的碱性环境时,则带负电荷;当溶液的PH值调到5.97时,甘氨酸主要以两性离子存在。此时甘氨酸分子中正负电荷相等,净电荷为0,不显电性,因此,5.97就是甘氨酸的等电点,即PI=5.97。 当氨基酸处于等电状态时,由于静电的作用,此时氨基酸的溶解度最小,容易沉淀(正负电荷相等,分子之间通过静电引力而结合成集聚体而易于沉淀)。由此,我们可以用调节溶液pH值的方法(即等电点法),使某一氨基酸大量沉淀而达到分离制备的目的。例如在味精生产中常采用等电点法使谷氨酸从发酵液中沉淀出来,只要调节发酵液的pH值至谷氨酸的等电点pI=3.22时,谷氨酸就可大量沉淀出来。 一、有关肽的一些基本概念 在蛋白质分子中,氨基酸之间是以肽键相连的。肽键就是一个氨基酸的α- 羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键,又称为酰胺键。 氨基酸之间通过肽键联结起来的化合物称为肽(peptide),其实就是一种酰胺化合物。两个氨基酸形成的肽叫二肽,三个氨基酸形成的肽叫三肽……,以此类推。十个氨基酸形成的肽叫十肽,一般将十肽以下称为寡肽(oligopeptide),以上者称多肽(polypeptide)或称多肽链。50个氨基酸以上,有特定的构象,就被称为蛋白质。组成多肽链的氨基酸在相互结合时,失去了一分子水,与原来的相比,分子稍有残缺,因此把多肽中的氨基酸单位称为氨基酸残基(amino acid residue)。 肽链结构中有主链和侧链之分,主链骨架是指除侧链R以外的部分。
在多肽链中,肽链的一端保留着一个自由的α-氨基,另一端保留一个自由
第三节 蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构
定义:蛋白质的三级结构是建立在二级结构的基础上的。二级结构的基础上(包括超二级结构和结构域)再进一步盘曲或折迭形成含主链和侧链在内的具有一定规律的紧密的近似球形的专一性的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构。
1、a.卵清蛋白、b.β-乳球蛋白和c.糜蛋白酶原的pI分别为4.6、5.2和9.1。指出在下述pH下,它们在电场中向阳极、阴极移动还是不动?①a在pH5.0②b在pH5.0和7.0③c在pH5.0、9.1和11?
对于真核生物,DNA主要存在于核的染色质中(细胞分裂时期除外),极少量的存在于核外,如线粒体、叶绿体。核内的DNA通常与组蛋白结合,以染色质的形式存在。
核酸中的戊糖有核糖(ribose)和脱氧核糖(deoxyribose)两种,分别存在于核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸中。 |