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在使用试剂盒提取质粒的时，在质粒与硅胶基质膜结合之后，有时候会用到去蛋白液进一步去除痕量的核酸酶，去蛋白液的具体成分和原理是什么？
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谁做这个实验？
很基础的实验
初次摸索，DXY帮助很大
上回打错了，其实挺简单的
实验关键在于明白各个步骤的原理，这样可以灵活操作
还不错，写的蛮详细的，对初学者来说帮助很大的啊
跑出的条带还不错的。。。
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蛋白质的结构与功能
一、目的要求
掌握蛋白质在生物体中的重要性及其特点。掌握氨基酸的基本结构和分类、氨基酸的重要理化性质；掌握蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系及蛋白质的重要理化性质。
二、授课内容及时间分配（50分钟×6）
　1．蛋白质的元素组成及氨基酸&
　3．蛋白质的一级结构
　4．蛋白质的二级结构&
　5．蛋白质的三级结构&
　6．蛋白质的四级结构&
　7．蛋白质的一级结构与功能的关系&
　8．蛋白质空间结构与功能的关系&
　9．蛋白质的理化性质&
　10．蛋白质的分离纯化&
　11．多肽链中氨基酸序列分析&
　12．小结&&
三、讲授重点
　1．蛋白质的分子组成
　2．蛋白质分子的一、二、三、四级结构
　3．蛋白质的结构与功能的关系
　4．蛋白质的理化性质
四、讲授难点
　　1．蛋白质的空间构象
　　2．蛋白质空间结构与功能的关系
　　3．蛋白质分离纯化的方法和原理
　　4．多肽链中氨基酸序列分析
五、教学法
　　充分利用多媒体课件、动画等多种教学手段，加强分子模型直观教学。讲课要采用启发诱导，实例分
析，习题作业，课堂讨论等多种形式，生动活泼，突出重点和难点，以调动学生的思维活动，培养分
析问题和解决问题的能力。
　　多媒体教学课件、动画短片、投影仪、分子模型、粉笔、黑板刷、激光教鞭、洁净白大衣等
七、授课教师
八、授课对象
九、授课地点
十、教科书
人民卫生出版社，
十一、参考书
&&& 1．王镜岩主编，《生物化学》第三版，北京，高等教育出版社，2002，上册
&&& 2．童坦君等&
北京大学医学出版社，北京2003
&&& 3．贾弘A等
北京大学医学出版社，北京2003
&&& 4．David
L. Nelson, et al. Lehninger Principles of Biochemistry. 3rd
ed. Worth Publishers, New York. 2000
&&& 5．Jeremy
Berg, John Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 5th ed.
W. H. Freeman and Company, New York
十二、讲稿
蛋白质的结构与功能
Chapter 1& Structure
and function of protein
蛋白质(Protein)是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45％。蛋白质在物质代谢（metabolism）、机体防御（defence）、血液凝固（coagulation
of blood）、肌肉收缩（construction
of muscle）、细胞信息传递（transduction
of cellular signal）、个体生长发育（growth
and development）、组织修复（repair
of tissues）等方面发挥着不可替代的重要作用，它是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮（nitrogen）量很接近，平均为16％。测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质的大致含量。
每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量(克%)
氨基酸(amino
acid)是组成蛋白质的基本单位。组成人体蛋白质的氨基酸有20种，它们都有自己的遗传密码，不同的氨基酸其侧链(R)各异，除甘氨酸外均属L-α-氨基酸
(L-α-amino acid)，其结构通式如下：
(六)超速离心
超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的&&&
分子量。它是利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation
coefficient，S)表示，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
三、多肽链中氨基酸序列分析
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：
分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；
取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；
3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；
采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；
5. 分离纯化单一肽段；
测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；
至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；
将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
近年来，由于核酸的研究在理论上及技术上的迅猛发展，人们开始通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列。蛋白质中的氨基酸顺序是从信使RNA(mRNA)中核苷酸序列翻译过来的，因此只要找到相应的mRNA测出它的核苷酸顺序，氨基酸序列也就清楚了。
此方法先分离编码蛋白质的基因，测定DNA序列，排列出mRNA序列，按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列。目前多数蛋白质的氨基酸序列都是通过此方法而获知的。
四、蛋白质空间结构测定
通常采用X射线晶体衍射法(X-ray
diffraction)，首先将蛋白质制备成晶体。X射线射至蛋白质晶体上，可产生不同方向的衍射，X线片则接受衍射光束，形成衍射图(电子密度图)。然后借助计算机对这些斑点的位置、强度进行计算，可得出其空间结构。此外，近年建立的二维磁共振技术，也已用于测定蛋白质三维空间结构。
由于蛋白质空间结构的基础是一级结构，近年来根据蛋白质的氨基酸序列预测其三维空间结构，受到科学家的关注。预测蛋白质空间结构的方法主要有两类。第一类方法是采用分子力学、分子动力学的方法，根据物理化学的基本原理，从理论上计算蛋白质分子的空间结构。第二类方法是通过对已知空间结构的蛋白质进行分析，找出――级结构与空间结构的关系，总结出规律，用于新的蛋白质空间结构的预测。
1。蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。每一种蛋白质都有其特有的生
白质的基本组成单位为20种a氨基酸。氨基酸为两性电解质，在一定的pH条件下，其分子上的净电荷为零时，称为该氨基酸的等电点（pI）。氨基酸通过肽键相连而成肽。小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，反之则称为多肽。人体内有许多重要的生物活性肽。
白质根据组成成分可分为单纯蛋白和结合蛋白，后者含有非氨基酸辅基成分
级结构是蛋白质构像的基础，亦是其功能的基础；次级键对于蛋白质构像的维持亦起着重要的作用
一级结构是指蛋白质氨基酸的排列序列，他们以肽键相连，形成肽键的6个原子构成一个肽平面或肽单元
二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，主要形式有
、β-折叠、β-转角和无规卷曲。蛋白质分子中两个或三个具有二级结构的肽段相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构称为模序（motif）
，它具有具有特征性的氨基酸结构，并发挥特殊的功能。多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常在空间折叠中靠近，彼此相互作用形成规则的二级结构聚集体，称为超二级结构。在较大的蛋白质分子中，相邻的超二级结构紧密联系，形成二个或多个空间上明显突出的局部区域，与分子整体以共价键相连，具有不同的生物学功能，称为结构域
(domain) 。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，主要靠次级键维持
四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，主要靠疏水键维持
蛋白质特定的生物学功能是由其氨基酸序列（即一级结构）决定的，空间构像亦可影响其理化性质及生物学活性
用多种成熟的技术与方法对蛋白质进行纯化、分析和功能鉴定
十三、复习思考题
1.名词解释：
肽单元(peptide
变（别）构效应(allosteric
蛋白质的变性（protein
denaturation）
蛋白质pI（protein
isoelectric point）
2.蛋白质的基本组成单位是什么？按侧链的结构和功能不同可分为几类？
3.蛋白质的二级结构有几种？各有何特征？
4.蛋白质变性的本质是什么？变性因素有哪些？变性后有什么改变？
5.蛋白质分离纯化有哪几种方法运用了蛋白质的等电点？根据是什么？
6.维持蛋白质一
、二、三、四结构的化学键各有哪些？
7．试以血红蛋白为例概述蛋白质空间构象与功能的关系。生命的基础--神奇蛋白质
我的图书馆
生命的基础--神奇蛋白质
生命的基础--神奇蛋白质
蛋白（protein）是生命的物基，有蛋白就有生命。因此，是生命及各形式的生命活密系在一起的物。机体中的每一胞和所有重要成部分都有蛋白。
蛋白占人体重量的16.3%，即一60kg重的成年人其体有蛋白9.8kg。人体蛋白的很多，性、功能各，但都是由20多基酸按不同比例合而成的，在体不行代更新。被食入的蛋白在体消化分解成基酸，吸收后在体主要用于重新按一定比例合成人体蛋白，同新的蛋白又在不代分解，刻于平衡中。因此，食物蛋白的和量、各基酸的比例，系到人体蛋白合成的量，尤其是少年的生育、孕的生育、老年人的健康，都膳食中蛋白的量有着密切的系。 蛋白是人体的主要“建筑材料”，人体的所有器官都含有蛋白，蛋白是生命的物基。蛋白的七大功效一、造、更新、修人体--修、胞再生：
人体最小的基本位是胞。蛋白是成人体各胞的主要原料，因而是成人体各器官，如皮、肌肉、骨骼、、血液、大、神、分泌，甚至指甲、毛等的主要物，蛋白是充消耗及修失的主要物。所以食造就人本身。
幼靠形成肌肉、血液、骨骼、神、毛等；成年人需要更新衰老的，修、老化的机体。有蛋白的供，人就不可能3～4千克的新生成50～60千克重的成年人。
蛋白人的生育非常重要。比如：大育的特点是一次性完成胞增殖，人的大胞的增有二高峰期。第一是胎三月的候；第二是出生后到一，特是0---6月的是大胞猛烈增的期。到一大胞增殖基本完成，其量已成人的9/10。所以0到1童蛋白的入要求很有特色，童的智力展尤重要。再例子： 原蛋白占身体蛋白的1/3，生成，成身体骨架---如骨骼、血管、等，定了皮的性，同保大（在大胞中，很大一部分是原胞，且形成血障保大）。
人的身体由百兆胞成，胞可以是生命的最小位，于永不停息的衰老、死亡、新生的新代程中。例如年人的表皮28天更新一次，而胃黏膜三天就要全部更新。所以一人如果蛋白的入、吸收、利用都很好，那皮就是光而又有性的。反之，人常于健康。受后，包括外，不能得到及和高量的修，便加速机体衰退。
所以，蛋白是成生命、各生命活以及生命得以延的的主要物基。
二、蛋白的催化作用--酶：
? 酶的主要原材料是蛋白，酶是胞每分100多次生化反所必需的高效催化。
我身体有千酶，每一只能一生化反。酶有促食物的消化、吸收、利用的作用。相的酶充足，反就利、快捷的行，我就精神抖，精力充沛，不容易疲，大活、不犯困，且不易生病。否，反就慢或者被阻。
人体的化原的生物化反生能供人体利用。
比如：人和物的呼吸，把葡萄糖化二化和水。通呼吸把藏在食物分子的能，存在于三磷酸腺(ATP)的高能磷酸的化能，化能再供人和物行机械、持体、合成代、胞的主等所需要的能量。
再比如：嚼，是因淀粉成了芽糖。
三、蛋白的作用--血蛋白：
1、血蛋白的体渗透：
?正常人血液之的水不停地交，但却保持着平衡。
其所以能平衡，有于血中解量和体蛋白的度。血中水分的多少，就定解度的高低。水分度高的地方向度低的地方渗透。在液血的解度相等，者之水分的分布就取于血中白蛋白的度。
若膳食中期缺乏蛋白，血蛋白的含量便降低，血液的水分便多地渗入周，就造成不良性水。例如60年代不良性水。女性月期失血，血蛋白失也是道理。
2.、激素生理机能的：
蛋白是激素的主要原料，激素人体的各生理机能。
激素具有体各器官生理活性的作用。如素是由51基酸分子合成，生素是由191基酸分子合成，些成分都是人体正常生理功能的，缺乏人体健康造成危害。
3、蛋白神系的作用：
蛋白是成神乙胆、五色等的主要原材料，可以持神系的正常功能：味、和。
四、蛋白的作用--血蛋白、脂蛋白、蛋白：
? 不是素的吸收、和存，以及等其他物的和存，都有特殊蛋白作体。体蛋白持人体的正常生命活是至重要的，可以在体各物。
比如血蛋白—送（血球更新速率250万/秒）、脂蛋白—送脂肪、胞膜上的受体蛋白、有蛋白等。
如果血蛋白缺乏（缺性血），合受到阻碍，需最大的部和心就首先出缺症：全身、有精神、犯困等等、工作就影力、思能力、分析能力和判能力。如果是病人，吸再多的也无法合，徒花。
五、蛋白的作用--收蛋白：?
有相多的蛋白，在肌肉的胞，由于肌肉胞得像，一，所以叫肌，每一肌肉胞里面都有上百的蛋白成分，我把蛋白成收蛋白，能引起肌肉的收。
根据和功能的不同，人体肌肉可分骨骼肌(又叫肌)、平滑肌、心肌三。按着是否可以人的意志而收，可分成意肌和不意肌。骨骼肌是意肌，心肌、平滑肌是不意肌。
骨骼肌，就是使骨活的意肌；系所的肌肉于骨骼肌，能在意控制下做强力的收，人的四肢、干上可以自由活的肌肉都于一。在神的支配下，肌肉收生。一人有600多骨骼肌。蛋白缺乏，人就含胸背不不起身、腰酸背痛、容易疲、皮容易松弛等。英姿解不了根本。
　　平滑肌，就是血管、胃、消化器官以及其他充里的不意肌；人的大部分是平滑肌，平滑肌不受意支配，不能意活，但受植物性神支配，因此保持常收、放松，但收力不大，慢持久，不易疲。　　肌肉收依于收蛋白，有肌肉收才有体、呼吸、消化以及血液循等生理活。 体，是骨骼肌的伸收；胃蠕，是胃平滑肌的伸收。心肌跳，是心所特有的肌肉伸收。 ? ?
??六、?蛋白的免疫作用：
免疫胞和免疫蛋白有白胞、淋巴胞、巨噬胞、抗体（免疫球蛋白）、体、干素等，些胞和生理物成了人体的“保安部”，身体的安全，他每七天需要更新一次。蛋白充足，支“部”就很强大，而且一旦身体有需要，支“部”小可以增加100倍。
机体抵抗力的强弱，取于抵抗疾病的抗体的多少，抗体的生成蛋白有密切系。近年被抑制病毒的法和抗癌生力的干素，也是一合蛋白（糖和蛋白合而成）。?
七、提供能量：
人体每日需要的能量，主要自于糖及脂肪。
蛋白的量超人体的需要，或者食中的糖、脂肪供不足，蛋白也可作量的源。另外，在人体新代程中，被更新的蛋白也可化生能，供人体的需要。
蛋白也是供素之一。由蛋白提供的量占每日人体所需量的10％～15％，每克蛋白可生16．72千焦耳的量。
然蛋白在体的主要功能非供能，但是的或已破的胞中的蛋白，不分解放能量。另外，每天食物中入的蛋白中有些不符合人体需要，或者量多的，也被化分解而放能量。所以蛋白也可以供部分能。
蛋白取不足，出新生胞生成速度慢、生育、体重、身材矮小、容易疲、抵抗力降低、血、病后康慢、智力下降等。相反，若期蛋白人量剩，超出人体的需要，那量的蛋白非但以消化吸收，反而造成胃、肝、和的担，而造成胃功能紊和肝、的害，身体不利。?
? 蛋白源、特征、食用原
蛋白含量高的食物有：肉、蛋、奶、豆、干果等。
牲畜的奶，如牛奶、羊奶、奶等；畜肉，如牛、羊、猪、狗肉等；禽肉，如、、、、等；蛋，如蛋、蛋、 蛋等及、、蟹等；有大豆，包括豆、大豆和黑豆等，其中以豆的价最高，是食品中的蛋白源；此外像芝麻、瓜子、核桃、杏仁、松子等干果的蛋白的含量均高。由于各食物中基酸的含量、所含基酸的各，且其他素(脂肪、糖、物、生素等)含量也不相同，因此，以上食品都是可供的，可以根据地的特，因地制宜地提供蛋白高的食物。
蛋白食用的互原：
1、食物的生物愈愈好，如物性和植物性食物之的混合比植物性食物之混合要好；
2、搭配愈多愈好；
3、食用愈近愈好，同食用最好，因基酸在血液中的停留4小，然后到器官，再合成器官的蛋白，而合成器官蛋白的基酸必同到才能互作用，合成器官蛋白。
4、足量和量食用蛋白要以足的量?供前提．如果量供不足，肌体消耗食物中的蛋白作能源．每克蛋白在体化提供的量是18kJ，葡萄糖相．用蛋白作能源是一浪，是大材小用．
5、食用蛋白量要（成年人每天60~80克）、要高（配比合理、利用率高）、注意禁忌（肝重患者用或遵）。
不同食物蛋白中的必需基酸含量和比例不同，其价不一。通不同的食物相互搭配，可提高限制基酸?的模式，由此提高食物蛋白的价。
或以上食物蛋白?混合食用，其中所含有的必需基酸取短，相互充，到好的比例，而提高蛋白利用率的作用，蛋白互作用。
蛋白食品价格均，我可以利用几廉价的食物混合在一起，提高蛋白在身体里的利用率，例如，食用玉米的生物价60%、小67%、豆64%， 若把三食物，按比例混合后食用，蛋白的利用率可77%。
入的蛋白有可能量。 保持健康所需的蛋白含量因人而。普通健康成年男性或女性每公斤（2.2 磅）体重大需要 0.8 克蛋白。 着年的增，合成新蛋白的效率降低，肌肉（蛋白）也萎，而脂肪含量却保持不甚至有所增加。 就是什在老年期肌肉看似”成肥肉“。 幼、少年、孕期的女、和通常每日可能需要入更多蛋白。
人体要正常生存不但需要足量的蛋白（一般是一公斤体重需要0.8-1.5克），需要入足量的生素物。
? 附：家1----蛋白和健康
蛋白是荷科家?格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育?、运动?、遗传?、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体?、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。
&在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽?，然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
如果蛋白质缺乏，成年人会肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿?；未成年人生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。如果蛋白质过量：蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。 专家论坛转录2--必需氨基酸和非必需氨基酸食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。 营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸?、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸?和苯丙氨酸?。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸?、精氨酸、甘氨酸?、天门冬氨酸?、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸?和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。? 专家论坛转录3--蛋白质的分类?营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类： 1、完全蛋白质。这是一类优质蛋白质。它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质都属于完全蛋白质。 2、半完全蛋白质。这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长发育。例如，小麦?中的麦胶蛋白便是半完全蛋白质，含赖氨酸很少。食物中所含与人体所需相比有差距的某一种或某几种氨基酸叫做限制氨基酸。谷类蛋白质中赖氨酸含量多半较少，所以，它们的限制氨基酸是赖氨酸。 3、不完全蛋白质。 这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。例如，肉皮中的胶原蛋白?便是不完全蛋白质。? 专家论坛转录4--蛋白质的作用
蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。 专家论坛转录5--常见蛋白质
纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白?（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原?（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。
伴娘蛋白?（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
肌红蛋白?（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
血红蛋白?（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。
复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。
蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。必需氨基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必需氨基酸存量不足，就无法合成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必需氨基酸摄取是很重要的。植物性蛋白质通常会有1-2种必需氨基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获 得足够的必需氨基酸。一块像扑克牌?大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉?类，就可获得充分的蛋白质。 专家论坛转录6--怎样选择蛋白质食物 　　 蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才既经济又能保证营养呢？　　首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物．根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3／4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量．一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要．　　其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质．我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值．例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少．这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高．　　第三，每餐食物都要有一定质和量的蛋白质．人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费．相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱．　　第四，食用蛋白质要以足够的热量?供应为前提．如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源．每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当．用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用．
　专家论坛转录7--帮助癌细胞的蛋白质的结构 　　 当癌细胞快速增生时，它们好像需要一种名为survivi?n的蛋白质的帮助。这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。最近据一些研究人员报道，survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计?提供了新的锲机。 　　Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏(即凋亡)的蛋白质。这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶(caspases)的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。　　为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家Joseph Noel和同事们率先认真观察了它的三维结构。他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。这几位研究人员在7月份出版的《自然结构生物学》杂志中报告，survivi?n分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物(dimer)的蛋白质对。研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。 　　生物化学家Guy Salvesen说，掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。但是他说，这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，“你几乎很难找到不重要的二聚作用区域”。他也同意两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。
专家论坛转录8--蛋白质的化学结构及性质
生物体内普遍存在的一种主要由氨基酸组成的生物大分子。它与核酸同为生物体最基本的物质，担负着生命活动过程的各种极其重要的功能。蛋白质的基本结构单元是氨基酸，在蛋白质中出现的氨基酸共有20种。氨基酸以肽键相互连接，形成肽链。
简史1820年H.布拉孔诺发现甘氨酸和亮氨酸，这是最初被鉴定为蛋白质成分的氨基酸，以后又陆续发现了其他的氨基酸。到19世纪末已经搞清蛋白质主要是由一类相当简单的有机分子——氨基酸所组成。1902年E.菲舍尔和F.霍夫迈斯特各自独立地阐明了在蛋白质分子中将氨基酸连接在一起的化学键是肽键；1907年E.菲舍尔又成功地用化学方法连接了18个氨基酸首次合成了多肽，从而建立了作为蛋白质化学结构基础的多肽理论。对蛋白质精确的三维结构知识主要来自对蛋白质晶体的X射线衍射分析，1960 年J.C.肯德鲁首次应用X射线衍射分析技术测定了肌红蛋白的晶体结构 ，这是第一个被阐明了三维结构的蛋白质。中国科学工作者在1965年用化学合成法全合成了结晶牛胰岛素，首次实现了蛋白质的人工合成；在1969～1973年期间，先后在2.5埃和1.8埃分辨率水平测定了猪胰岛素的晶体结构，这是中国阐明的第一个蛋白质的三维结构。分类
在蛋白质研究的历史中曾出现过各种分类方法。这些分类方法主要依据蛋白质某一方面的特性；依分子形态可分为球状蛋白和纤维状蛋白；依溶解性可分为水溶性、盐溶性、酸和碱溶性、醇溶性蛋白和硬蛋白；依化学组成可分为单一蛋白和结合蛋白；依生物功能可分为活性和非活性蛋白质。 分离主要利用一种蛋白质和其他物质之间的物理的、化学的以及生物学方面的不同特性来实现。这些特性包括蛋白质的溶解度、分子形状和分子大小、电离性质以及不同的生物功能等。 结构
蛋白质具有十分复杂的结构。这种复杂性与生物分子有序性的高度统一，集中反映在蛋白质分子的结构具有丰富的层次。1952 年林诺斯特伦-朗首次使用一、二、三级结构的名称来粗略划分蛋白质分子的化学和空间结构。后来在三级结构以上又发展了四级结构。
一级结构 组成蛋白质分子的多肽链中氨基酸残基的排列顺序。一级结构是蛋白质化学结构中最重要的内容，但完整的蛋白质化学结构，一般还包括：①多肽链的数目；②链间和链内的二硫键数目和位置；③与蛋白质分子共价结合的其他成分。
二级结构 指肽链主链原子的局部空间排布，已观察到的蛋白质二级结构有下列3种类型：①螺旋。最常见的是 a -螺旋，除极个别，全部是右手螺旋；② β-折叠层。分平行式和反平行式两种；③ β-转角或称 β-回折。 在所有已测定的蛋白质结构中，都有广泛的二级结构存在，但在不同种类的蛋白质中，二级结构的分布和作用都很不一样。在纤维状蛋白质中，二级结构是分子的基本结构，并决定分子的一些基本特性；在球状蛋白质中，二级结构是分子三维折叠的基本要素，对分子的骨架形成具有重要作用，但整个分子的错综复杂的三维特征更多地依赖于侧链的相互作用和除氢键以外的其他作用力。在大多数球状蛋白质分子中，兼有各种二级结构，彼此并无一定的比例。
三级结构 指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但不包括亚基间或分子间的空间排列关系。可以理解为蛋白质分子内的肽链在二级结构的基础上（包括无规卷曲线团）在三维空间进一步折叠，盘曲形成包括蛋白质分子主链和侧链全部在内的专一性三维排布。可以说，所有具有重要生物功能的蛋白质都有严格的特定的三级结构。
四级结构 指蛋白质亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局，但不包括亚基内部的空间结构。多亚基蛋白质中亚基的数目、类型，亚基间的空间排布，亚基间的相互作用和接触部位的布局等都是蛋白质四级结构的范畴。&&活性
蛋白质分子在受到外界的一些物理和化学因素的影响后，分子的肽链虽不裂解，但其天然的立体结构遭致改变和破坏，从而导致蛋白质生物活性的丧失和其他的物理、化学性质的变化，这一现象称为蛋白质的变性。早在1931年中国生物化学家吴宪就首次提出了正确的变性作用理论。引起蛋白质变性的主要因素有：①温度。②酸碱度。③有机溶剂。④脲和盐酸胍。这是应用最广泛的蛋白质变性试剂。⑤去垢剂和芳香环化合物。
蛋白质的变性常伴随有下列现象：①生物活性的丧失。这是蛋白质变性的最主要特征。②化学性质的改变。③物理性质的改变。在变性因素去除以后，变性的蛋白质分子又可重新回复到变性前的天然的构象，这一现象称为蛋白质的复性。蛋白质的复性有完全复性、基本复性或部分复性。只有少数蛋白质在严重变性以后，能够完全复性。蛋白质变性和复性的研究，对了解体内体外的蛋白质分子的折叠过程十分重要。主要通过蛋白质的变性和复性的研究，肯定了蛋白质折叠的自发性，证实了蛋白质分子的特征三维结构仅仅决定于它的氨基酸序列。活性蛋白质分子在生物体内刚合成时，常常不呈现活性，即不具有这一蛋白质的特定的生物功能。要使蛋白质呈现其生物活性，一个非常普遍的现象是，蛋白质分子的肽链在一些生化过程中必须按特定的方式断裂。蛋白质的激活是生物的一种调控方式，这类现象在各种重要的生命活动中广泛存在。
很多蛋白质由亚基组成，这类蛋白质在完成其生物功能时，在效率和反应速度的调节方面，很大程度上依赖于亚基之间的相互关系。亚基参与蛋白质功能的调节是一个相当普遍的现象，特别在调节酶的催化功能方面。有些酶存在和活性部位不重叠的别构部位，别构部位和别构配体相结合后，引起酶分子立体结构的变化，从而导致活性部位立体结构的改变，这种改变可能增进，也可能钝化酶的催化能力。这样的酶称为别构酶。已知的别构酶在结构上都有两个或两个以上的亚基。 &&&功能
蛋白质在生物体中有多种功能。 &&&&催化功能 有催化功能的蛋白质称酶，生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。 &&&&运动功能 从最低等的细菌鞭毛运动到高等动物的肌肉收缩都是通过蛋白质实现的。肌肉的松弛与收缩主要是由以肌球蛋白为主要成分的粗丝以及以肌动蛋白为主要成分的细丝相互滑动来完成的。 &&&&运输功能 在生命活动过程中，许多小分子及离子的运输是由各种专一的蛋白质来完成的。例如在血液中血浆白蛋白运送小分子、红细胞中的血红蛋白运送氧气和二氧化碳等。 机械支持和保护功能 高等动物的具有机械支持功能的组织如骨、结缔组织以及具有覆盖保护功能的毛发、皮肤、指甲等组织主要是由胶原、角蛋白、弹性蛋白等组成。 &&&&免疫和防御功能 生物体为了维持自身的生存，拥有多种类型的防御手段，其中不少是靠蛋白质来执行的 。 例如抗体即是一类高度专一的蛋白质 ， 它能识别和结合侵入生物体的外来物质，如异体蛋白质、病毒和细菌等，取消其有害作用。 &&&&&调节功能 在维持生物体正常的生命活动中，代谢机能的调节，生长发育和分化的控制，生殖机能的调节以及物种的延续等各种过程中，多肽和蛋白质激素起着极为重要的作用。此外，尚有接受和传递调节信息的蛋白质，如各种激素的受体蛋白等。 &&发展
蛋白质作为生命活动中起重要作用的生物大分子，与一切揭开生命奥秘的重大研究课题都有密切的关系。蛋白质是人类和其他动物的主要食物成分，高蛋白膳食是人民生活水平提高的重要标志之一。许多纯的蛋白质制剂也是有效的药物，例如胰岛素、人丙种球蛋白和一些酶制剂等。在临床检验方面，测定有关酶的活力和某些蛋白质的变化可以作为一些疾病临床诊断的指标，例如乳酸脱氢酶同工酶的鉴定可以用作心肌梗塞的指标，甲胎蛋白的升高可以作为早期肝癌病变的指标等。在工业生产上，某些蛋白质是食品工业及轻工业的重要原料，如羊毛和蚕丝都是蛋白质，皮革是经过处理的胶原蛋白。在制革、制药、缫丝等工业部门应用各种酶制剂后 ，可以提高生产效率和产品质量 。蛋白质在农业、畜牧业、水产养殖业方面的重要性，也是显而易见的。
蛋白质可作为一种试剂用于筛选能够促进或抑制本发明蛋白质活性的化合物或其盐。进而，这种化合物或其盐以及抑制本发明蛋白质活性的中和抗体可用作治疗或预防支气管哮喘、慢性阻塞性肺部疾病等的药物。? 专家论坛转录9--朊病毒&&&蛋白质又叫作朊。有一种特别的蛋白质称为朊病毒。朊病毒疾病（又称可传播性海绵状脑病）是一类引起人和动物神经组织退化的疾病，包括人的克雅氏病（CJD）、震颤病以及动物的疯牛病（又称牛海绵状脑病）等。人的朊病毒病已发现有4种：库鲁病（Ku-rmm）、克——雅氏综合症（CJD）、格斯特曼综合症（GSS）及致死性家庭性失眠症（FFI）。 临床变化都局限于人和动物的中枢神经系统。病理研究表明，随着阮病毒的侵入、复制，在神经元树突和细胞本身，尤其是小脑星状细胞和树枝状细胞内发生进行性空泡化，星状细胞胶质增生，灰质中出现海绵状病变。朊病毒病属慢病毒性感染，皆以潜伏期长，病程缓慢，进行性脑功能紊乱，无缓解康复，终至死亡为特征。 &&&对于人类而言，朊病毒病的传染有两种方式。其一为遗传性的，即人家族性朊病毒传染；其二为医源性的，如角膜移植、脑电图电极的植入、不慎使用污染的外科器械以及注射取自人垂体的生长激素等。至于人和动物问是否有传染，目前尚无定论。但有消息说，英国已有两位拥有“疯牛病”牛的农场主死于克——雅氏综合症，预示着人和动物间有相互传染的可能性，这有待于科学家的进一步研究证实。由于朊病毒病目前尚无有效的治疗方法，因此只能积极预防。其方法主要有： &&①消灭已知的感染牲口，对病人进行适当的隔离；
②禁止食用污染的食物，对神经外科的操作及器械进行消毒要严格规范化，对角膜及硬脑膜的移植要排除供者患病的可能；
③对有家庭性疾病的家属更应注意防止其接触该病。1）朊病毒的发现&&&&&早在300年前，人们已经注意到在绵羊和山羊身上患的“羊搔痒症”。其症状表现为：丧失协调性、站立不稳、烦躁不安、奇痒难熬，直至瘫痪死亡。20世纪60年代?，英国生物学家阿尔卑斯用放射处理破坏DNA和RNA后，其组织仍具感染性，因而认为“羊搔痒症”的致病因子并非核酸，而可能是蛋白质。由于这种推断不符合当时的一般认识，也缺乏有力的实验支持，因而没有得到认同，甚至被视为异端邪说。1947年发现水貂脑软化病，其症状与“羊搔症症”相似。以后又陆续发现了马鹿和鹿的慢性消瘦病（萎缩病）、猫的海绵状脑病。最为震惊的当首推1996年春天“疯牛病”在英国以至于全世界引起的一场空前的恐慌，甚至引发了政治与经济的动荡，一时间人们“谈牛色变”。1997年，诺贝尔生理医学奖授予了美国生物化学家斯坦利·普鲁辛纳（Stanley B. Prusiner），因为他发现了一种新型的生物——朊病毒（Piron）。2）朊病毒的性质与结构&&&&期但利·普鲁辛纳经过多年的研究，终于初步搞清了引起搔痒病的病原体即阮病毒的一些特点。他发现阮病毒大小只有30一50纳米，电镜下见不到病毒粒子的结构；经负染后要见到聚集而成的棒状体，其大小约为10～250 x 100～200纳米。通过研究还发现，朊病毒对多种因素的灭活作用表现出惊人的抗性。对物理因素，如紫外线照射、电离辐射、超声波以及80～100℃高温，均有相当的耐受能力。对化学试剂与生化试剂，如甲醛、羟胺、核酸酶类等表现出强抗性。 对蛋白酶K、尿素、苯酚、氯仿等不具抗性。在生物学特性上，朊病毒能造成慢病毒性感染而不表现出免疫原性，巨噬细胞能降低甚至灭活朊病毒的感染性，但使用免疫学技术又不能检测出有特异性抗体存在，不诱发干扰素的产生，也不受干扰素作用。总体上说，凡能使蛋白质消化、变性、修饰而失活的方法，均可能使朊病毒失活；凡能作用于核酸并使之失活的方法，均不能导致朊病毒失活。由此可见，朊病毒本质上是具有感染性的蛋白质。普鲁辛纳将此种蛋白质单体称为朊病毒蛋白（PrP）。3）朊病毒病&&&&除上文提到的几种由朊病毒引起的疾病均发生在动物身上外，人的朊病毒病已发现有4种：库鲁病（Ku-rmm）、克——雅氏综合症（CJD）、格斯特曼综合症（GSS）及致死性家庭性失眠症（FFI）。临床变化都局限于人和动物的中枢神经系统。病理研究表明，随着阮病毒的侵入、复制，在神经元树突和细胞本身，尤其是小脑星状细胞和树枝状细胞内发生进行性空泡化，星状细胞胶质增生，灰质中出现海绵状病变。朊病毒病属慢病毒性感染，皆以潜伏期长，病程缓慢，进行性脑功能紊乱，无缓解康复，终至死亡为特征。&&&&&对于人类而言，朊病毒病的传染有两种方式。其一为遗传性的，即人家族性朊病毒传染；其二为医源性的，如角膜移植、脑电图电极的植入、不慎使用污染的外科器械以及注射取自人垂体的生长激素等。至于人和动物问是否有传染，目前尚无定论。但有消息说，英国已有两位拥有“疯牛病”牛的农场主死于克——雅氏综合症，预示着人和动物间有相互传染的可能性，这有待于科学家的进一步研究证实。由于朊病毒病目前尚无有效的治疗方法，因此只能积极预防。其方法主要有：①消灭已知的感染牲口，对病人进行适当的隔离；②禁止食用污染的食物，对神经外科的操作及器械进行消毒要严格规范化，对角膜及硬脑膜的移植要排除供者患病的可能；③对有家庭性疾病的家属更应注意防止其接触该病。4）致病机制&&&&1982年普鲁宰纳提出了朊病毒致病的“蛋白质构象致病假说”，以后魏斯曼等人对其逐步完善。其要点如下：①朊病毒蛋白有两种构象：细胞型（正常型PrPc）和搔痒型（致病型PrPsc）。两者的主要区别在于其空间构象上的差异。PrPc仅存在a螺旋，而PrPsc有多个β折叠存在，后者溶解度低，且抗蛋白酶解；②Prpsc可胁迫PrPc转化为Prpsc，实现自我复制，并产生病理效应；③基因突变可导致细胞型PrPsc中的α螺旋结构不稳定，至一定量时产生自发性转化，β片层增加，最终变为Prpsc型，并通过多米诺效应倍增致病。5）研究进展及有待解决的问题&&&&&目前对朊病毒的研究侧重两个方面。其一，朊病病毒本身的分子结构、遗传机制、增殖方式、传递的种间屏障、毒株的多样性等；其二，肮病毒病的致病机理及治疗方法等。其中对有些问题已有了实质性的进展。如测定了一些朊病毒蛋白分子结构，建立了分子模型；测定了PrP基因的结构及编码蛋白的序列，并比较了人、仓鼠、小鼠、绵羊、牛、水貂之间PrP的同源性均高于80％；已测定的25种非人灵长类动物和人PrP序列的同源性为92.9％~99.6％；建立了朊病毒的疾病谱；1994年又发现了新型克一雅氏综合症（vCJD）；1997年WHO TSEs专家会议提出了各种人朊病毒的诊断标准，诊断方法也时有报道，如生物测定法、单克隆抗体法等；2000年2月，美国政府宣布，在用老鼠做实验后发现，环四吡咯（cyclic tetrapyrrole）可用于治疗和预防“疯牛病”及相关疾病。&&&&尽管朊病毒的研究取得了许多成绩，但目前还有许多问题尚待解决。例如，朊病毒一个感染单位是许多PrPsc分子的聚合物还是若干个PrPsc分子混合物中为数不多的某种特殊分子；PrPc和PrPsc的精确结构及其在转变中产生的结构变化；体外试验产主的PrPc有无感染性；毒株多样性形成的机制；PrP的生理机能；朊病毒进入脑的通路和其与脑病变的关系；朊病毒病的诊断标准、防治药物、流行趋势预测等。6）朊病毒发现的意义&&&&从理论上讲，“中心 法则”认为DNA复制是“自我复制”，即DNA～DNA，而朊病毒蛋白是PrP→PrP，是为“自他复制”。这对遗传学理论有一定的补充作用。但也有矛盾，即”DNA→蛋白质”与“蛋白质→蛋白质”之间的矛盾。对这一问题的研究会丰富生物学有关领域的内容；对病理学、分子生物学、分子病毒学、分子遗传学等学科的发展至关重要，对探索生命起源与生命现象的本质有重要意义。从实践上讲，其对人畜健康；为揭示与痴呆有关的疾病（如老年性痴呆症、帕金森病）的生物学机制、诊断与防治提供了信息，并为今后的药物开发和新的治疗方法的研究奠定了基础。 &&&&蛋白质是构成生命的物质基础。蛋白质的功能是构成机体细胞和组织，促进生长发育，参加机体物质代谢，形成抗体，增强免疫能力和供给热能。每克蛋白质可提供16．75焦耳的热能。 蛋白质供给量应根据不同年龄、生活及劳动环境而定。通常情况下，成人每日每公斤体重为0．8克—1.5克，如以摄入植物性的不懈努力，终于完成了结晶牛胰岛素的合成，标志着世界上第一个人工合成蛋白质.
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