免疫球蛋白_百度百科
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球蛋白（immunoglobulin）指具有的动物蛋白。主要存在于中，也见于其他体液、组织和一些中。人内的免疫球蛋白大多数存在于（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分为、、、IgD、五类。由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子；由高等动物淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。因结构不同可分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5种，多数为丙种球蛋白。 可溶性免疫球蛋白存在于中，参与体液免疫；膜型免疫球蛋白是抗原受体。外文名Ig学&&&&科免疫学、生物化学、细胞生物学等
免疫球蛋白Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个。IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区。VL和VH 是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2 个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、IgA；由J链连接的两个单体，有4 个与抗原结合的位点，如（SIgA），所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5 个结合点可结合。
H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区（V）和恒定区（C）。VH和VI。各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为(HVR）或互补决定区（CDR），分别为CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（FR）。VH和VI。各有113和107个，组成4个FR（分别为FRl、FR2、FR3和FR4）和3个CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入）CI。的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其是相同的，但V区各有不同。C区与抗体的效应功能相关，可激活，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合的Fc受体从而介导、ADCC作用和I型。
在Ig分子伸出的两臂和主干之间（CHl与CH2之间）还有个可弯曲的区域，称为。该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的。虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。各类抗体的的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。
免疫球蛋白不仅存在于血液中，还存在于体液、粘膜分泌液以及B淋巴细胞膜中。它是构成体液免疫作用的主要物质，与补体结合后可杀死细菌和病毒，因此，可增强机体的防御能力。食物来源的免疫球蛋白主要是来自乳、蛋等畜产品[1]。免疫球蛋白可分为五类，即（IgG）、（IgA）、（IgM）、（IgD）和（IgE），IgG，IgA和IgM还有。
IgG，IgD，IgE均为单体，中IgA（SIgA）是，IgM是五聚体。
免疫球蛋白 IgG
免疫球蛋白分子基本结构示意图人体的主要成分是IgG ，它占总的免疫球蛋白的70-75%，，分子量约15万，含糖2～3%。尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。抗体分子是由两对长短不同的所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。IgG分子由4条组成。其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称（H链）。轻链与重链之间通过（—S—S—）相连接。免疫球蛋白的作用　人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫应答中最持久、最重要的抗体，它仅以单体形式存在。大多是抗菌性、抗毒性和属于IgG，它在抗感染中起到主力军作用，它能够促进单核巨噬的吞噬作用（），中和毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染的能力（中和病毒）。IgG 在机体合成的年龄要晚于IgM，在出生后第3 个月开始合成，3-5 岁接近成年人水平。它是唯一能通过胎盘的Ig，在中起重要作用。此外，IgG 还具有和结合SPA等作用。
免疫球蛋白IgA
IgA 分和分泌型两种，血清型多为单体，也有二聚体，分泌型的都是二聚体，且含有分泌片。血清型IgA可介导ADCC 作用；分泌型IgA（SIgA）是机体防御系统的主要成分，覆盖在鼻、咽、、肠和膀胱粘膜的表面，它能抑制微生物在呼吸道上皮附着，减缓病毒繁殖，是粘膜重要屏障，对某些病毒、细菌和—般抗原具有抗体活性，是防止病原体入侵机体的第一道防线。外来抗原进入呼吸道或消化道，局部受到刺激后，无需中央免疫系统的参与，自身就可进行免疫应答，产生分泌型抗体，即SIgA。已有研究证明，呼吸道中SigA 含量的高低直接影响呼吸道粘膜对病原体的，两者呈正相关。中含有分泌型的sIgA。IgA的凝聚物可以通过经典途径激活补体。
免疫球蛋白IgM
IgM 是抗原刺激诱导中最先产生的Ig ，IgM 不是细胞，但可结合，主要分布于血清中。由于IgM 有较高的结合价，所以是高效能的抗生物抗体，其杀菌、溶菌、促吞噬和比IgG 高500- 1000 倍，IgM 在机体的早期防御中起着重要的作用[2]。
免疫球蛋白 lgE
是一类具有δ链的亲同种细胞抗体，是参与过敏性鼻炎、过敏性哮喘和等发病机制调节的主要抗体。自1966年学者Ishizaka发现IgE以来，有关IgE的研究已取得重大进展，并先后在、嗜碱细胞、嗜酸细胞和表面发现了IgE受体，还分别从各种患者包括过敏性哮喘患者血清中分离出针对多种花粉、、霉菌和动物皮毛的特异性IgE，近年证实许多如IL-4、γ-干扰素均参与了IgE合成的调节。既能启动速发相过敏反应，也可诱发迟发相过敏反应应用DNA序列分析和X晶体衍射分析等研究表明，许多表面和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方式与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先（primodial ancestral gene）经复制和突变衍生而来。编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白（immunoglobulin gene superfamily），这一基因超家族所编码的产物称为（immunogloblin superfamily,IGSF）。
（一）免疫球蛋白超家族的组成
由于标记、单克隆抗体以及研究的进展，近年来发现属于IGSF的成员已达近百种，主要包括T细胞、B细胞和信号传导分子，MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功能相关分子，以及部分（CD）。
（二）免疫球蛋白超家族的特点
1．IGSF的结构特点 IGSF的成员均含有1～7个Ig样功能区，第个Ig样功能区约含100（70～110）个氨基酸残基，功能区的二级结构是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet），每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个间有55～75个，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig fold）。
根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。
（1）V组：V组功能区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和分泌成分（SC）N端四个功能区，CEAN端第一个功能区，PDGFR靠近胞膜的功能区等。
（2）C1组：又称C组。C1组功能区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功能区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β2功能区，CD1、Qa和TL靠近胞膜功能区等。
（3）C2组：又称H组。C2组功能区的氨基酸排列的顺序类似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种结构介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR靠近胞膜功能区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功能区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR。PDGFR第1至4功能区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等。IGSF的功能是以识别为基础，因此又称为识别超家族（cognoglobulin superfamily）。IGSF很可能最起源于原始的具有粘功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及等不同的。IGSF识别的基本方式有以下几种。
（1）IGSF和IGSF相互识别：
① 同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；
② 异嗜性相互作用（　heterophilic interaction），如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ (CD64）、FcγRⅡ（CD32）、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。
（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用。
（3）IGSF和其它分子的相互识别：包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等。与表位结合高变区示意图一般认为，运动强度是B细胞分泌功能改变的首要因素，如强度过小或时间不长，则不会引起抗体水平的变化。
Edwards 等报道，5min 强度的上下楼梯跑后，B细胞不会发生显著的改变。Hanson 等在观察75%VO2max 跑8-12km 后血中抗体也没有显著变化；Ricken（1990）和Nieman（1991）指出长期有氧训练会引起机体IgG、IgA、IgM 水平提高，机体免疫功能增强。余学好通过对普通学生和运动员进行一些免疫机能的指标测试发现，长期坚持运动的实验组，血清中的IgM 含量有显著性提高，并且，实验组无论运动前还是运动后，血清中的IgG,IgA，IgM 含量都显著高于对照组。另外，如、、等运动均可使抗体水平提高[6]；蒋桂凤等研究健身操对女大学生机体免疫球的影响中得出，每周参加3 次锻炼者，血清IgG 含量比对照组及每周锻炼1次者高，且在第10 周与第12 周存在显著性差异[7]；而实验组间及与对照组血清IgM、IgA 含量差异无显著性。但也有不同结论，如 Michell 等对11 名青年受试者进行了12 周有氧训练，观察运动对人体功能的影响，测试指标包括免疫球蛋白含量的影响，发现中等强度运动IgA，IgM 会显著下降。这些与前述结论相矛盾的原因可能与实验设计、运动方式、实验系统的差异有关。但是长时间的或高强度的运动对于身体反而有着不利的影响。长时间高强度运动导致反应，增加的易感源，降低机体抗感染的免疫机能。中国学者娇伟研究首次发现，持续的大运动量训练可使运动员血清出现蛋白，其分子量为140KD，说明免疫抑制蛋白在运动与免疫的调节中发挥着作用；Tvede 用溶血空斑法检测抗体部分细胞（B 细胞），发现降低，但偶尔几次剧烈运动对主要免疫球蛋白IgG 的浓度基本上无影响，也仅引起轻微的降低，主要表现在淋巴细胞的数量及免疫球蛋白的水平下降，这种免疫球蛋白的降低随着运动训练负荷的增加而显著加剧。任保莲观察一次大运动量训练课和400m 跑对女子田径运动员免疫球蛋白IgA、IgM、IgG 的影响结果表明大运动量训练后即刻，IgA、IgM 显著升高，IgG 非常显著增高；恢复3h 后，IgM 仍然显著高于训练前水平，IgA、IgG 已恢复到训练前水平。唐苏丽等观察国家女子手球运动员大负荷训练期末血清免疫球蛋白的变化情况得出：大运动负荷后运动员IgA、IgM 水平显著性降低，表明大负荷强度后机体出现，疾病易感性增加。中国学者观察到长跑运动员冬训期间，在加大运动量初期1 个月，IgG,IgA 含量显著下降，IgM无明显变化，冬训2个月后IgG,IgA 均已恢复正常。PtrovaI.V 等发现，高水平运动员的血清免疫球蛋白水平降低，而随着训练强度的增加，其机能同样明显降低；浦钧宗等研究不同训练量对动物免疫指标的影响指出：5 周游泳训练后小鼠抗原引起的受到抑制，抗体产生水平较对照组明显降低；还有研究指出在剧烈运动或几星期的强度运动后，抗体产生改变，运动员以高强度跑45km 或75km 时，血清免疫球蛋白减少10%- 28% 达2d 之久。分泌型抗体IgA(SIgA）在粘膜表面起着重要的防御作用，运动后即刻能减少SigA 的含量，慢性高强度训练导致SigA 降低可持续一段时间，所以长时间剧烈抑制机体粘膜的免疫功能，这可能是运动员在训练或比赛后更易患的原因。
普遍认为适度运动可增强免疫功能，长时间大强度运动会降低运动员的免疫功能，而免疫功能的下降恰恰是一次次过渡训练未能充分恢复造成累积的结果，因此进行体育锻炼时不能掉入“运动越多越大越好”的误区，需掌握自身体育锻炼的最佳范围，以达到真正强身健体的目的。分泌型IgA结构示意图所有的是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受（如）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有治病作用。临床上的状如花粉引起的，导致全身过敏反应，皮肤（俗称风疹块）等都是由能增强人体抗的能力，可作药用。如注射人或人中提取的制剂可防治、传染性等传染病。Ig是一个多藣有分子：
（1）可结合抗原；
（2）可作为抗原诱发抗体的产生；
（3）可激发一系列如、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于，在B细胞分化发育中起重调节有作用。人分泌型IgA和分泌型IgM的局部产生示意图1、丙种球蛋白注入人体后产生的是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。
2、应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。
3、如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗体中和，不能发挥其抗病作用。
4、人体自身能够合成丙种球蛋白，如经常使用外来药品，就会抑制的产生，从而降低机体的抗病能力。
5、由于丙种球蛋白是，万一在来源上把关不严，反而造成血源污染，使健康人体传染上疾病，况且对人体来说，外来的毕竟是“异物”，个别人注射后可能会引起过敏反应。
因此，把丙种球蛋白作为强化剂、补药来使用是没有科学根据的，想通过反复注射该药来长期预防疾病、增强体质也是不可能的。[2].免疫球蛋白给孕妇注射乙肝免疫球蛋白来预防母婴传播
1.给乙肝孕妇注射乙肝免疫球蛋白有可能导致乙肝，产生乙肝病毒株，如果该免疫逃逸株在人群中传播，现行的将无法预防，因此是比较危险的。
2.给乙肝孕妇注射乙肝免疫球蛋白后有可能在乙肝孕妇的体内形成乙肝病毒抗原抗体，而这种免疫复合物有可能对孕妇存在潜在，因此从安全、经济方面考虑，是不建议乙肝妈妈注射乙肝免疫球蛋白的。单纯注射乙肝免疫球蛋白来预防感染乙肝
在出生后12小时内应尽早注射免疫球蛋白，同时在不同部位接种10微克重组酵母或20微克乙肝疫苗，即乙肝免疫球蛋白和乙肝疫苗给新生儿联合免疫，再按照0-1-6月的标准来接种，可有效阻断乙肝母婴的垂直传播。乙肝免疫球蛋白做为治疗乙肝的药物来使用
乙肝免疫球蛋白≠治疗乙肝药物，盲目将乙肝免疫球蛋白作为治疗乙肝的药物来使用，是不可取的，因为目前还没有一种药物可以在短时间内将乙肝病毒指标全部转阴的，并且乙肝免疫球蛋白仅有预防而无，虽然乙肝免疫球蛋白含有高效价的乙肝表面抗体，能与相应抗原专一结合起到被动免疫的作用，可以一定程度上有效中和人体中的病毒抗原，但对于游离在血液中和存在于肝组织中大量的乙肝病毒而言，乙肝免疫球蛋白也只能是鞭长莫及。1.疫苗可能接种失败，给母肾的功能增加压力。
2.可能会使乙肝病毒发生变异，给治疗带来困难。
3.可能会形成抗原抗体复合物，有潜在危险。
何谓乙型肝炎免疫球蛋白（HBIG）？
HBIG系用经免疫健s康人后，采集的高效价血浆或血清分离提取制备的免疫球蛋白白制剂，其在100IU/ML以上。
什么人群适合使用乙型肝炎免疫球蛋白
1.乙型肝炎表面抗原（HBsAg）以及HBsAg和e抗原双阳性的母亲和其所生婴儿；
2.意外感染的人群；
3.与乙型肝炎患者或；
4.免疫功能低下者；
如何使用乙型肝炎免疫球蛋白？
HBsAg母亲的使用：从产前3个月起，每月注射一针乙型肝炎免疫球蛋白，每次剂量200-400IU。HBsAg孕妇所生婴儿的使用：出生后24小时内注射乙型肝炎免疫球蛋白，剂量100－200IU，并同时注射乙型肝炎疫苗或按医生推荐的的方案使用。
乙型肝炎疫苗和乙型肝炎免疫球蛋白联合使用效果如何
多项研究证明，乙型肝炎疫苗和乙型肝炎免疫球蛋白联合使用对乙型肝炎母婴传播的阻断效果达95%左右，因此两者合用的预防效果是可靠的。
是从健康献血员中筛选出来的，其血浆含有滴度较高的，经过浓缩工艺，最后制成高效价的乙肝免疫球蛋白。因其价格昂贵，只有在下列情况下考虑使用。母亲是HBsAg和HBsAg双阳性的新生儿，必须在出生后48小时之内（越早越好）一支乙肝免疫球蛋白，间隔1月再注射一支，然后联合应用乙肝疫苗，对婴儿的保护率可达70%～90%。乙肝易感者在某种场合意外地遇到乙肝病毒感染的危险时，可以单独使用乙肝免疫球蛋白。例如医生、护士和检验人员等在给携带者作治疗、护理或取血检验过程中，不慎手指被针尖刺破，或被手术刀割伤，病人带有乙肝病毒的血液就可以通过皮肤创伤进入上述人员的体内。在这种情况下，应立即（12小时之内） 给受感染人员注射乙肝免疫球蛋白1支，1个月后再重复注射一次，可起到预防感染的效果。乙肝免疫球蛋白的剂量为 200mg/支装，成人每次使用量为一支，上述提到的婴儿使用每次为 半支，也就是100mg。肝免疫球蛋白是提取血液中乙肝表面抗体，采用浓缩工艺，制做成高效价的。乙肝免疫球蛋白的保存与空气和温度有直接联系，一般情况下，为确保乙肝免疫球蛋白的质量，大多数医院采用恒冷藏储存方式，制剂由医生开出之后，在常温下不宜保存超过30分钟，应尽快注射，以免影响制剂活性。乙肝免疫球蛋白适应的温度一般在摄氏2----8间，须隔绝与空气接触。名称：人免疫球蛋白
拼音名：Ren Poshangfeng Mianyi Qiudanbai
英文名：Human Tetanus Immunoglobulin
书页号：2000年版二部-1094
该品系用乙型肝炎疫苗免疫后再经免疫的健康人血浆，经提取、灭活病毒制成。取用吸附破伤风疫苗按国家批准的免疫程序对健康献血员进行自动免疫所采集的。每批最少应由100名以上免疫献血员的血浆混合，合并后血浆的破伤风抗体效价每1ml应不低于8。用低温蛋白分离法分段沉淀提取免疫球蛋白组分，经超滤或冷冻干燥脱醇、浓缩和灭活病毒处理等工序制得，其免疫球蛋白纯度应大于90%。然后配制成破伤风抗体效价每1ml不低于100国际单位的溶液，加适量稳定剂，除菌滤过，无菌灌装制成。
【性状】该品为无色或淡黄色澄清液体，可带乳光，不应有异物、浑浊或摇不散的沉淀。
【鉴别】取该品，照《中国生物制品规程》进行。
1、用免疫双扩散法测定，仅与抗人的血清产生沉淀反应，与抗马、抗牛血清不应产生沉淀反应。
2、用免疫电泳法测定，主要沉淀线应为免疫球。
【检测】照《中国生物制品规程》规定的方法检查如下项目。
pH值：应为6.4～7.4。
含糖量：如加入或麦芽糖，其含量不得过5.0%。
：不得过18.0%(g/ml）。
纯度：免疫球蛋白应不低于蛋白质总量的90.0%。
免疫球蛋白G单体及二聚体之和：应不低于90.0%。
热稳定性：取该品，在57℃±0.5℃水浴中保温4小时后，不应出现凝胶化或絮状物。
抗HBs 每1g蛋白质应不低于1国际单位。
HCV抗体：用国家批批检定合格的试剂盒检查，应为阴性。
HIV&[1+2]&抗体 用国家批批检定合格的试剂盒检查，应为阴性。
异常毒性：取该品，依法检查，应符合规定。
热原：取该品，按家兔体重每1kg注射0.15g免疫球蛋白，依法检查，应符合规定。
无菌：取该品，依法检查，应符合规定。
【效价测定】取该品，照《中国生物制品规程》规定的方法测定。每1ml含破伤风抗体效价不得低于100国际单位。【类别】血液制品。
【规格】250国际单位
【贮藏与效期】在2～8℃的暗处保存。有效期5年。
【药理作用】该品含高效价的破伤风，能中和，从而起到预防和治疗破伤风梭菌感染的作用。
【适应症】主要用于预防和治疗破伤风，尤其适用于对（TAT）有过敏反应者。
【用法用量】
供臀部肌内注射，不需作皮试，不得用作静脉注射。
1、预防剂量：儿童、成人一次用量250IU。创面严重或创面污染严重者可加倍。
2、参考治疗剂量：IU，尽快用完，可多点注射。
【不良反应】一般无不良反应。极少数人有红肿、，无需特殊处理，可自行恢复。
【禁忌】 对类制品有者禁用。
【注意事项】
1、应用该品作被动免疫的同时，可使用吸附破伤风疫苗进行自动免疫，但注射部位和用具应分开。
2、制品应为澄清或可带乳光液体，可能出现微量沉淀，但一经摇动应立即消散。若有摇不散的沉淀或异物，以及安瓿有裂纹、过期失效等情况，均不得使用。
3、开瓶后，制品应一次注射完毕，不得分次使用。
【孕妇及哺乳期妇女用药】尚不清楚。
【药物相互作用】 应单独使用[3]1. 免疫球蛋白G (IgG)
正常参考值：7—16 g/L
临床意义：IgG增高常见于：传染性肝炎（急性）、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、结核、亚急性细菌性心内膜炎、传染性单核细胞增多症、性淋巴肉芽肿、IgG骨髓瘤。IgG下降常见于：无γ球蛋白血症、选择性IgG IgA缺乏症、肾病综合症、IgA骨髓瘤、巨球蛋白血症、慢性淋巴细胞白血病。
2. 免疫球蛋白A (IgA)
正常参考值：0.7—4.0 g/L
临床意义：IgA增高常见于：传染性肝炎（急性）、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、IgA骨髓瘤。IgA降低常见于：无γ球蛋白血症、选择性IgG IgA缺乏症、抗IgA血症、肾病综合症、IgA骨髓瘤、巨球蛋白血症、 急慢性淋巴细胞白血病。
3. 免疫球蛋白M (IgM)
正常参考值：0.4—2.3 g/L
临床意义：IgM增高常见于：传染性肝炎（急性）、肝硬化、狼疮样肝炎、系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎、亚急性细菌性心内膜炎、传染性单核细胞增多症、巨球蛋白血症。IgM降低常见于：无γ球蛋白血症、选择性IgM IgA缺乏症、肾病综合症、IgA IgG骨髓瘤、肝癌、慢性淋巴细胞白血病。[4]
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收藏 查看&血红蛋白[xuè hóng dàn bái]
血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为HB或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状。氧气结合在铁上，被血液运输。血红蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易与氧结合；在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。血红蛋白（hemoglobin；haemoglobin；HB；HGB ） 每一由四分子的和四分子组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。血红蛋白中的铁在二价状态时，可与氧呈可逆性结合(氧合血红蛋白)，如果铁氧化为三价状态。血红蛋白则转变为高铁血红蛋白，就失去了载氧能力。珠蛋白约占96%，占4%。α和β都类似于，只是稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。平均每克血红蛋白可结合1.34ml的氧气，是血浆溶氧量的70倍。外文名hemoglobin(HGB)别&&&&名haemoglobin本&&&&质负责运载氧的一种蛋白质组&&&&成两条α链和两条β链成&&&&分珠蛋白约占96%，血红素占4%化学式C2N780S8Fe4
血红蛋白是高等生物体内负责运载的一种蛋白质。也是中唯一一种非膜蛋白。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条和一个分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为。血红素分子是一个具有结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是的一种含的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液。也存在于某些低等动物和豆科植物中。分子量约67 000，含有四条，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98%；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2%；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(HbCO)，一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。既是配位中心，又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于。它能从氧分压较高的中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成（使氧气与血红蛋白的结合能力下降，使人窒息而死亡）。血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为。血红蛋白病变血红素分子结构由于，血红蛋血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射的方法来救治。血红蛋白血红素和珠蛋白构成的，是血液的有色成分。其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。血红素是含2价铁的卟啉化合物。铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素。人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。血红蛋白基因的导致的产生。已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入环的平面内，呈六配位。而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。
补充血红蛋白的食品血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。它能从肺携带氧经由运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经送到肺再排出体外。现知它的这种功能与其结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升
自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝
生理情况下，人体每天均约有1/120衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。血红蛋白用于生化研究，培养流行性感冒病毒、、兔热病杆菌、、肺炎球菌等，色素。[1]成年男性：120～160g/L
成年女性：110～150g/L
新生儿：170～200g/L
青少年（儿童）：110～160g/L红细胞和血红蛋白增多
血红蛋白1．相对性增多：
由于某些原因使血浆中水分丢失，，使红细胞和血红蛋白含量相对增多。如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等；另见于慢性肾上腺皮质功能减退、、等。
2．绝对性增多：
由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多，多与机体循环及组织缺氧、血中水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。
（1）生理性增多：见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、等。
（2）病理性增多：由于促红细胞生成素代偿性增多所致，见于严重的先天性及后天性心肺疾病和，如、型先天性心脏病、、、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的等。
在另一些情况下，病人并无组织缺氧，促红细胞生成素的增多并非机体需要，红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义，见于某些肿瘤或肾脏疾病，如肾癌、、肾胚胎瘤以及、多囊肾等。
红细胞和血红蛋白减少
一般成年男性血红蛋白&120g/L,成年女性血红蛋白&110g/L为。根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。轻度：血红蛋白&90g/L、中度：血红蛋白90～60g/L、重度：血红蛋白60～30g/L、极度：血红蛋白&30g/L。
1．生理性减少：
3个月的婴儿至15岁以前的儿童，因生长发育迅速而致造血原料相对不足，红细胞和血红蛋白可较正常人低10%～20%。中、后期由于孕妇血容量增加使，老年人由于骨髓逐渐减低，均可导致和血红蛋白含量减少。
2．病理性减少：
（1）红细胞生成减少所致的贫血：
1）骨髓造血功能衰竭：、等伴发的贫血。
2）因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血：如、、叶酸及维生素B12缺乏所致的。
（2）因、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血，如、、、异常血红蛋白病、、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。
（3）失血：急性失血或、等慢性失血所致的。血红蛋白是高等生物体中负责运输氧气的一种蛋白质，主要存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。成年男性的血红蛋白正常值是120～160g/L ，成年女性的正常值是110～150g/L，新生儿的正常值是170～200g/L，儿童的正常值是110～160g/L。
血红蛋白偏高的原因有很多，大体上可以分为生理性升高和病理性升高，生理性升高常见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈运动、大量出汗、恐惧等情况；病理性升高常见于大面积烧伤、严重腹泻、慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进、心肺疾病、血管畸形等疾病。[2]
血红蛋白偏高可以服用一些中药来调理，调理身体，多锻炼身体，健康饮食。血红蛋白测量方法一般为比色法。测量的原理是被测试溶液浓度的改变，改变了溶液颜色的深浅。溶液浓度越高，溶液的颜色就越深，反之如果溶液的浓度越低，颜色就越浅。颜色的深浅直接影响了溶液对光线的吸收程度。溶液颜色越深吸收的光线越多，透过的光线越少。反之，溶液颜色越浅吸收的光线越少，透过的光线越多。通过测量透过比色池光线的强弱，可以间接测量出溶液的浓度。它的测试依据应该遵循朗伯一比耳定律，这就是光电比色法测试的基本原理。
根据测试原理和血红蛋白测试机构的组成，影响血红蛋白测试的主要因素有：
1、测试机构的光路系统
光路系统包括，光源灯供电电路，，透镜组，滤光片，比色池，光电转换器件(光电池，光电管)等。
如果光源供电不稳，滤波不好，波纹过大，供电电压过低会影响光源灯的发光强度，和光源的稳定，影响测试的准确。此时按电路的维修程序，对电路进行调试修理，使之符合要求。光源灯暗、光源灯老化发光效率降低，影响测试值，会使测试值偏低。此时应该清洁灯泡，或更换新的光源灯。如果透镜组脏，影响透镜的透光程度，会影响测试值。此时要进行清洁透镜组。滤光片使用日久会受潮、老化、生霉或脏，而影响测试，此时应该认真清洗。如果滤光片老化变质，会影响滤光片的中心波长和滤光片的带宽。从而影响测试值，此时只能更换新的相同波长滤光片。
比色池脏、漏气会影响测试值，因为脏不仅会影响透过比色池的光强度，如果比色池脏了并附着有气泡，会使通过比色池的光产生反射或散射，严重影响测试结果。这时要对比色池认真清洗必要时用蛋白溶剂浸泡、冲洗排除故障。
光电器件表面有灰尘或脏物会影响光的接收和光电信号的转换。此时要认真清洗，如果光电器件老化，只能进行更换。
2、液路系统
液路系统包括进液管、输液管、泵管、(或蠕动泵)及供电电路等部件。进液管脏、堵、裂隙会影响进液量，或吸入气泡，严重影响测量。这时要清洁冲洗，除去堵塞，有裂隙漏气要更换进液管。输液管、泵管，主要是脏和堵或老化。脏堵要认真冲洗。对泵管，因为挤压和摩擦容易发生粘连，或老化，严重的甚至磨破而漏气，所以对泵管要及时检查。损坏要及时更换。电磁泵(或)的故障主要是转动不灵活，卡死不转动，或供电电路故障。转动不灵活或者卡死不转动往往由于落入灰尘，与油形成油污所至。只要认真清洗可以排除故障。如供电电路问题按电路程序修理，泵本身损坏只能更换。综上述血红蛋白测量出现故障，往往出在光路和液路。因为现代电路比较成熟，使用的器件一般经过筛选故障率较低。所以血红蛋白测量系统出现故障，一般对光路和液路进行检查大多数故障可以排除。[3]
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